结构域(domain)：

在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

纤维蛋白(fibrous proteins)：

一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular proteins)：

一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白(keratins)：

由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白质。

胶原(蛋白)(collagen)：

是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋(螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基)的多肽链右手旋转形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction)：

非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子(如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基)在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

伴娘蛋白(chaperone)：

与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

二硫键(disulfide bond)：

通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力(van der Waals force)：

中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。

蛋白质变性(denaturation)：

生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

复性(renaturation)：

在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

肌红蛋白(myoglobin)：

是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白(hemoglobin)：

是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

波尔效应(Bohr effect)：

CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。

别构效应(allosteric effect)：

又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia)：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。

酶(enzyme):

生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

全酶(holoenzyme)：

具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。

脱辅基酶蛋白(apoenzyme)：

酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

酶活力单位(U，active unit)：

酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

比活(specific activity)：

每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数(μm)。比活是酶纯度的测量。

活化能(activation energy)：

将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。