为帮助大家在冲刺阶段更好地备考，梳理知识体系，研大医学考研为考研同学们整理西综考研冲刺复习生化重点，希望可以对考研同学们在冲刺阶段牢记西综考研生化知识点有所帮助。

历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序)：

(一)生物大分子的结构和功能

Unit 1

★属于亚氨基酸的是：脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸]

★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。

★必需氨基酸：甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)

★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读”

★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天”

★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)

★生酮氨基酸：亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来”

★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书”

★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸

★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸

★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr)

紫外线最大吸收峰：280nm

★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键

★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键;

维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键：氢键

维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键：次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力)

维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键

★蛋白质的模序结构(模体：具有特殊功能的超二级结构)举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构

★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子

★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。

变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线(280nm)吸收增强。

★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高

★凝胶过滤(分子筛层析)时：大分子蛋白质先洗脱下来

★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹(磺)酰氯

Unit 2

★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同(嘌呤相同，嘧啶不同)

★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。

★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键

★DNA双螺旋结构：反向平行;右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G，A=T，所以A+G/C+T=1

★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大

★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

★含有稀有核苷酸的核酸：tRNA

★tRNA三叶草结构(二级结构)：5’端的一个环为DHU环;有一个反密码子环;有一个TψC环;3’端都是以CCA-OH结构结束的

★核糖体rRNA构成：原核生物小亚基16S;大亚基23S + 5S

真核生物小亚基18S;大亚基28S + 5.8S + 5S

★核酶(ribozyme)：具有催化功能的小RNA(无蛋白质及辅酶参与)

核酸酶(RNA酶)：具有催化功能的蛋白质

★嘌呤和嘧啶都含有共轭双键，紫外线最大吸收值在260nm附近。

★DNA的变性(双链DNA解离为单链)：增色效应(DNA在260nm处的吸光度增加，而最大吸收峰的波长不会发生转移)、溶液黏度降低。

★DNA的解链温度(Tm，即50%的DNA解离成单链时的温度)：Tm值与DNA长短(分子越长，Tm值越大)和GC含量(GC含量越高，Tm值越大)相关;此外，如果DNA是均一的则Tm值范围较小，如果DNA是不均一的则Tm值范围较大;Tm值较高的核酸常常是DNA，而不是RNA。

Unit 3

★单纯酶：仅由氨基酸残基构成(推论：并非所有酶的活性中心都含有辅酶)

结合酶：酶蛋白+辅助因子(金属离子/辅酶)=全酶(只有全酶才有催化功能)[酶蛋白决定反应的特异性，辅酶决定反应的种类与性质]

酶的活性中心：酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区(所有的酶都有活性中心)。酶活性中心内的必需基团有两类：结合基团、催化基团。

必需基团：酶活性中心内的必需基团+酶活性中心外的必需基团(推论：并非酶的必需基团都位于活性中心内;并非所有的抑制剂都作用于酶的活性中心)

★参与组成脱氢酶的辅酶：尼克酰胺(Vit PP);参与组成转氨酶的辅酶：吡哆醛

参与组成辅酶Q：泛醌;参与组成辅酶A：泛酸;参与组成黄酶：核黄素(Vit B2)

含有腺嘌呤的辅酶：NAD+、NADP+、FAD、辅酶A(都带“A”)

★同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

★人体各组织器官中乳酸脱氢酶(LDH)同工酶的分布：LDH1主要存在于心肌;LDH2主要存在于红细胞;LDH3主要存在于胰腺;LDH5主要存在于肝脏

★通常测定酶活性的反应体系中：应选择该酶作用的最适pH;反应温度宜接近最适温度;合适的(足够的)底物浓度;合适的温育时间;有的酶需要加入激活剂。

★米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S] (计算题要用到)

当[S]<>Km时，反应速率达最大速率。

Km值：酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度，是酶的特性常数之一(其他如：酶的最适温度、最适pH等均不是酶的特性常数)，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关(推论：同一种酶的各种同工酶的Km值常不同);Km值可用来表示酶对底物的亲和力，Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大(举例：脑己糖激酶的Km值低于肝己糖激酶的Km值血糖，因此在血糖浓度低时脑仍可摄取葡萄糖而肝不能)。

★竞争性抑制作用(竞争酶的活性中心)：Vmax不变，Km值增大

举例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用;磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制(磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似)

非竞争性抑制作用(结合酶活性中心外的必需基团)：Vmax降低，Km值不变

反竞争性抑制作用(与酶和底物形成的中间产物结合)：Vmax和Km同时降低

★酶的变构调节：变构剂与酶的调节部位(变构部位)可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性(促进或抑制)。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶;导致变构效应的物质称为变构效应剂;有时底物本身就是变构效应剂。

代谢途径中的关键酶(限速酶)多受变构调节;变构酶催化非平衡反应(不可逆反应)。

变构酶分子常含有多个(偶数)亚基，酶分子的催化部位(活性中心)和调节部位有的在同一亚基内，有的不在同一亚基内(这种情况下才有催化亚基和调节亚基之分;推论：并非所有变构酶都有催化亚基和调节亚基)。

变构酶不遵守米氏方程;酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。

★酶的化学修饰调节(共价修饰)：指酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性(无活性/有活性)的过程。酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。磷酸化与脱磷酸化是最常见的共价修饰方式，属于酶促反应(由两种催化不可逆反应的酶所催化)，消耗ATP。

以上就是研大医学考研整理的西综考研冲刺复习生化重点，希望同学们可以认真掌握，最后，研大医学考研祝大家复习顺利，金榜题名!